Jak często przyjmować białko, aby naprawdę rosło?

Jest kilka rzeczy w kulturystyce, które po prostu przyjmujemy jako fakt; nie są one badane ani przemyślane. Wszyscy WIEMY, że optymalny przyrost masy osiąga się poprzez spożywanie odpowiednich ilości wysokiej jakości białka. Wszyscy WIEMY, że duże ilości białka najlepiej spożywać w częstych, małych porcjach. Dzięki temu poziom aminokwasów jest stale wysoki, co utrzymuje nas w ciągłym stanie anabolizmu. Wszyscy wiemy, że osiem posiłków dziennie jest dla nas najlepsze. WSZYSCY SIĘ MYLIMY!

To jak często powinniśmy spożywać białko jest tak samo ważne jak jego ilość w każdej porcji, ponieważ suma odpowiedzi anabolicznej na każdy posiłek to nie tylko wysokość szczytowej odpowiedzi, ale także czas jej trwania. Innymi słowy, po uruchomieniu proteosyntezy za pomocą posiłku bogatego w białko, jak długo będzie ona trwała i kiedy można ją ponownie uruchomić? Pozwoli to określić optymalną częstotliwość posiłków dla maksymalnego anabolizmu.

Nasze laboratorium wykazało, że odpowiedź anaboliczna na pełny posiłek zawierający białko, węglowodany i tłuszcz osiąga szczyt po 90 minutach i powraca do poziomu wyjściowego po 3 godzinach.1 Więc to proste, prawda? Powinniśmy po prostu jeść co 3 godziny. Zanim uciekniesz z tą informacją, przeczytaj resztę mojego tekstu. To, co jest NAPRAWDĘ interesujące w naszych odkryciach, to fakt, że podczas gdy proteosynteza powróciła do poziomu wyjściowego po 3 godzinach, poziom aminokwasów w osoczu nadal był podwyższony powyżej poziomu wyjściowego, a poziom leucyny w osoczu (aminokwasu odpowiedzialnego za wzrost proteosyntezy) był podwyższony prawie 3-krotnie!

Podobnie, sygnalizacja mTOR (aktywacja mTOR wyzwala proteosyntezę) była nadal na szczycie po 3 godzinach, podczas gdy proteosynteza powróciła do wartości wyjściowej. Jednak utrzymujący się wzrost stężenia leucyny w osoczu i sygnalizacji mTOR nie był wystarczający do podtrzymania zwiększonej proteosyntezy.

Sugeruje to problematyczną reakcję proteosyntezy na przedłużony wzrost poziomu aminokwasów w osoczu. Bohe i wsp. również wykazali problematyczną odpowiedź na stały wzrost aminokwasów podczas 6-godzinnego wlewu podstawowych aminokwasów.2 Wlew spowodował stały wzrost poziomu aminokwasów w osoczu, jednak proteosynteza trwała tylko 2 godziny i nie mogła być dalej stymulowana przez pozostałą część tego 6-godzinnego okresu. Jest mało prawdopodobne, aby spożycie kolejnego posiłku 2-3 godziny po pierwszym było wystarczające do dalszego zwiększenia proteosyntezy, ponieważ poziom aminokwasów jest już podwyższony. Aby uniknąć problematycznej reakcji i zmaksymalizować anabolizm, najlepszym rozwiązaniem może być stopniowe zwiększanie dawek białka i pozostawienie wystarczającej ilości czasu (4-6 godzin) na spadek poziomu aminokwasów między posiłkami.

Prawdopodobnie zszokowałem cię tak bardzo, że zachlapałeś magazyn białkiem i obecnie przeklinasz mnie za 1) zdewaluowanie najnowszego wydania Muscle and Fitness i 2) powiedzenie ci, że protokół żywieniowy, którego przestrzegałeś przez tak długi czas, może nie być optymalny do budowania masy. Pracowałeś tak ciężko i długo, aby upewnić się, że masz stały poziom aminokwasów, a jakaś problematyczna odpowiedź powie ci teraz, że to było bezużyteczne! Przepraszam za to czasopismo, ale nie będę przepraszał za zburzenie tego starego dogmatu - to jest właśnie to, co robię.

Jednym z możliwych mechanizmów, który mógłby wyjaśnić problematyczną reakcję jest to, że istnieje związane z błoną białko statyczne, wewnątrzkomórkowe lub zewnątrzkomórkowe, które jest wrażliwe na względne ZMIANY stężenia aminokwasów, a nie na stężenia bezwzględne. W takim przypadku stały wzrost stężenia aminokwasów w osoczu krwi prowadziłby do problematycznej reakcji, ponieważ niezmienny wzrost stężenia aminokwasów nie prowadziłby do aktywacji danego białka. Jednym ze sposobów obejścia tego problemu byłoby spożywanie przyzwoitych porcji wolnych aminokwasów między posiłkami, co spowodowałoby szybki, ponadfizjologiczny wzrost poziomu aminokwasów w osoczu krwi, który równie szybko by ustąpił, a cały system ponownie zacząłby reagować.

Innym możliwym wyjaśnieniem naszej problematycznej reakcji może być insulina. Ruch insuliny w osoczu krwi w naszym badaniu wydawał się odpowiadać proteosyntezie.1 Bohe i wsp. również wykazali podobny wzorzec w swoim badaniu infuzji.2 Chociaż wzrost insuliny nie jest potrzebny do rozpoczęcia proteosyntezy, nadal maksymalizuje odpowiedź aminokwasową.3,4 Być może wzrost insuliny w osoczu jest potrzebny do WZMOCNIENIA proteosyntezy po posiłku. Jeśli to prawda, jest prawdopodobne, że mechanizm ten jest niezależny od wpływu insuliny na sygnalizację mTOR, ponieważ nasze laboratorium wykazało, że ta problematyczna odpowiedź może wystąpić nawet wtedy, gdy sygnalizacja mTOR jest nadal podwyższona.1 Chociaż insulina nie jest wymagana do rozpoczęcia proteosyntezy, wiadomo, że stymuluje wydłużanie peptydów (wydłużanie łańcucha rosnącego białka podczas jego syntezy) w mięśniach szkieletowych.5 Jeśli spadek poziomu insuliny w osoczu zmniejsza wydłużanie peptydów, może to równie dobrze hamować proteosyntezę i wyjaśniać naszą problematyczną reakcję.

Zgodnie z obiema tymi teoriami, Paddon-Jones i wsp. wzięli grupę, której podano trzy posiłki bogate w białko w odstępie 5 godzin, z lub bez suplementacji 15 gramami niezbędnych aminokwasów i 30 gramami węglowodanów, i zmierzyli odpowiedź anaboliczną. Okazało się, że w ciągu dnia grupa otrzymująca suplement miała wyższą odpowiedź anaboliczną niż grupa, która go nie otrzymywała. Prawdopodobnie spożycie wolnych aminokwasów i węglowodanów było wystarczającym bodźcem do przezwyciężenia tej problematycznej odpowiedzi, albo suplement po prostu zoptymalizował odpowiedź anaboliczną na każdy z posiłków. Tak czy inaczej, wydaje się, że spożywanie większych dawek białka w większych (4-6) godzinnych odstępach i suplementacja wolnymi aminokwasami i węglowodanami między posiłkami jest skutecznym sposobem na maksymalizację proteosyntezy i prawdopodobnie przezwyciężenie problematycznej reakcji na podwyższony poziom aminokwasów.

Źródła:
1.Norton LE, Layman DK, Garlick PJ, Brana DV, Anthony TG, Zhao L, Devkota S, and Walker DA. Kontrola translacji syntezy białek mięśniowych jest opóźniona i przedłużona w związku ze spożyciem pełnego posiłku. FASEB J, 2007 21: 694.6 [Streszczenie spotkania]
2. Bohe J, Low JF, Wolfe RR, Rennie MJ. Opóźnienie i czas trwania stymulacji syntezy białek ludzkich mięśni podczas ciągłego wlewu aminokwasów. J Physiol, 2001 Apr 15;532(Pt 2):575-9.
3. Anthony JC, Lang CH, Crozier SJ, Anthony TG, MacLean DA, Kimball SR, Jefferson LS. Contribution of insulin to the translational control of protein synthesis in skeletal muscle by leucine. Am J Physiol Endocrinol Metab, 2002 May; 282(5):E1092-101.
4. Greiwe JS, Kwon G, McDaniel ML, Semenkovich CF. Leucine and insulin activate p70 S6 kinase through different pathways in human skeletal muscle. Am J Physiol Endocrinol Metab, 2001 Sep;281(3):E466-71.
5. Yoshizawa F, Tonouchi A, Miura Y, Yagasaki K, Funabiki R. Insulin-stimulated polypeptide chain elongation in the soleus muscle of mice. Biosci Biotechnol Biochem, 1995 Feb; 59(2):348-9.
6. Paddon-Jones D, Sheffield-Moore M, Aarsland A, Wolfe RR, Ferrando AA. Egzogenne aminokwasy stymulują anabolizm ludzkich mięśni bez zakłócania odpowiedzi na spożycie mieszanego posiłku. Am J Physiol Endocrinol Metab, 2005 Apr;288(4):E761-7. Epub 2004 Nov 30.